ITC与SPR/BLI技术的区别
ITC(等温滴定量热法)与 SPR(表面等离子体共振)、BLI(生物膜层干涉技术)虽然都是研究分子相互作用的主流技术,但它们的核心区别在于检测的物理信号完全不同。
行业信息
ITC(等温滴定量热法)与 SPR(表面等离子体共振)、BLI(生物膜层干涉技术)虽然都是研究分子相互作用的主流技术,但它们的核心区别在于检测的物理信号完全不同。
ITC 测定蛋白 - 小分子亲和力的核心是C 值控制在 10–100、缓冲液严格匹配、样品无气泡 / 聚集、浓度精准定量;强 / 弱结合需用竞争 ITC,全程做对照扣除稀释热。
抗体亲和力是描述抗体抗原结合簇与抗原决定簇之间结合强度的关键参数,其强弱由氢键、疏水作用等分子间作用力共同决定。该指标可通过平衡常数K或KD值进行量化,其中KD值越低代表亲和力越高。
蛋白样品脱气处理 完整方法(适用电泳、液相色谱、Zeta 电位、DSC、粒径测试、蛋白溶液保存)
利用等温滴定量热法(ITC)研究膜蛋白与脂质的相互作用,是解析膜蛋白功能调控机制、药物靶点结合特性的重要手段。由于膜蛋白必须依赖脂质双分子层才能维持其天然活性,这类实验在样品制备和策略上比常规的可溶性
等温滴定量热法(ITC)之所以被学术界和工业界公认为分子互作的“金标准”,主要归功于它具备其他生物物理技术无法比拟的三大核心优势
KD值(解离常数)是量化药物(配体)与靶点(受体/蛋白)结合紧密程度的核心参数。KD值越低,代表两者的结合亲和力越强,药物在更低浓度下就能发挥作用。
表面等离子体激元共振(Surface Plasmon Resonance, SPR)是一个将光与物质在纳米尺度上紧密联系的奇妙物理现象。简单来说,当特定角度的光照射到金属表面时,会与金属表面的自由电子
在分子互作研究领域,表面等离子共振(Surface Plasmon Resonance,SPR) 是公认的动力学检测金标准。无论是抗体药物的亲和力测定、小分子先导化合物的筛选,还是蛋白质-蛋白质相互作
在生命科学、药物研发和生物技术领域,分子间相互作用的“强度”和“机制”同样重要。等温滴定微量热(Isothermal Titration Calorimetry,ITC) 是唯一能够一次性给出结合亲和