SPR与酶联免疫吸附测定对比
表面等离子共振(SPR)与酶联免疫吸附测定(ELISA)是生物分子检测与抗体亲和力评价中常用的两种技术。它们在技术原理、数据获取方式及应用场景上存在显著差异。
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NEWS表面等离子共振(SPR)与酶联免疫吸附测定(ELISA)是生物分子检测与抗体亲和力评价中常用的两种技术。它们在技术原理、数据获取方式及应用场景上存在显著差异。
蛋白与小分子的相互作用(PPI)是药物发现与机制研究的关键环节。由于小分子具有分子量小、响应值低、亲和力相对较弱等特点,利用表面等离子共振(SPR)技术测定其亲和力时,在实验设计和操作细节上需要比大分
表面等离子共振(SPR)技术被誉为生物分子互作研究的“金标准”,其能够实时监测分子间相互作用的核心在于:利用光学原理,将分子结合引起的质量变化转化为折射率变化,进而表现为光学信号(如共振角)的偏移。
SPR-MS(表面等离子体共振-质谱)联用技术是一种结合了生物物理实时检测与高分辨率分子鉴定的前沿手段。在复杂体系(如细胞裂解液、组织提取物等)中捕获并鉴定互作蛋白,该联用方法展现出了显著的技术优势与
进行转录因子(蛋白)与DNA互作的SPR(表面等离子体共振)分析,通常有两种经典的实验策略。在开始实验前,你需要先明确一个核心概念:SPR实验中,“配体(Ligand)”是固定在芯片表面的分子,而“分
重组蛋白的亲和力测定是评估两个分子(如抗原与抗体、受体与配体)之间结合强度的关键实验。目前主流的测定方法主要可以分为两大类:传统的标准化方法(如ELISA、SPR、BLI)和适用于复杂体系的前沿新方法
在表面等离子体共振(SPR)实验中,基线漂移(Baseline Drift)是指在没有分析物结合时,传感器信号随时间持续缓慢上升或下降的现象。这通常意味着芯片表面尚未达到平衡,或者存在系统性的干扰。
等温滴定量热(ITC)被誉为分子相互作用研究的“金标准”,因为它无需对样品进行固定或标记,就能在一次实验中直接测定结合亲和力(Ka/Kd)、化学计量比(n)、焓变(ΔH)和熵变(ΔS)等全套热力学参数